血紅素分子是需氧生物體內(nèi)普遍存在的多種蛋白質(zhì)的輔基，如肌球蛋白、血紅蛋白、細(xì)胞色素c、過氧化氫酶、過氧化物酶等。在一些病理條件下，生物體內(nèi)發(fā)生嚴(yán)重溶血現(xiàn)象，從而導(dǎo)致自由血紅素濃度急劇增加。由于血紅素分子中Fe原子的氧化-還原能力，自由血紅素可引起體內(nèi)活性氧基團(tuán)（ROS）的生成，并導(dǎo)致脂、DNA、蛋白質(zhì)等多種生物分子及多種組織、器官的氧化損傷。
蛋白質(zhì)雙酪氨酸聚合是血紅素分子引起的一種重要的氧化損傷形式。已有的研究報道顯示，在過氧化氫存在下，血紅素可引起多種疾病相關(guān)的重要蛋白以雙酪氨酸形式聚合。但是，不同蛋白聚合程度存在差別的原因及蛋白質(zhì)自身性質(zhì)（如蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)）對其聚合程度的影響尚不清楚�；诖�，中國科學(xué)院合肥物質(zhì)科學(xué)研究院技術(shù)生物與農(nóng)業(yè)工程研究所黃青課題組對此開展了相應(yīng)研究。研究人員選擇牛血清白蛋白（球形蛋白）、纖維蛋白原（線性蛋白）及酪蛋白（天然無序蛋白）等作為研究對象發(fā)現(xiàn)，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)對血紅素引起的雙酪氨酸聚合有重要影響。其中，天然無序蛋白及去折疊蛋白易發(fā)生雙酪氨酸聚合，線性蛋白次之，球形蛋白難以發(fā)生聚合。研究人員基于Raman光譜、電子自旋共振光譜等分析發(fā)現(xiàn)，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)不僅影響了其與血紅素分子的配位狀態(tài)（五配位、六配位），進(jìn)而影響tyrosyl自由基（雙酪氨酸前體）的生成，還影響生成的tyrosyl自由基反應(yīng)生成雙酪氨酸，最終影響蛋白質(zhì)雙酪氨酸的聚合程度。該工作研究成果已經(jīng)發(fā)表于Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects (doi:10.1016/j.bbagen.2016.04.023)。
上述工作受到中科院“百人計劃”、國家自然科學(xué)基金、中科院青年創(chuàng)新促進(jìn)會等項目的資助，還得到中科院合肥研究院強(qiáng)磁場科學(xué)中心在電子自旋共振光譜（ESR）測量上的幫助。
左圖：不同結(jié)構(gòu)蛋白發(fā)生不同程度雙酪氨酸聚合的熒光光譜表征；右圖：不同結(jié)構(gòu)蛋白與血紅素不同配位狀態(tài)的Raman光譜表征。
